L-Glutamine

COMPOSITION

L-Glutamine

INDICATIONS

Complément alimentaire à base de L-Glutamine

INFORMATIONS NUTRITIONNELLES

Informations nutritionnelles	Quantité par dose journalière
L-Glutamine	10 g

AVERTISSEMENT

Les compléments alimentaires doivent être utilisés dans le cadre d’un mode de vie sain et ne pas être utilisés comme substituts d’un régime alimentaire varié et équilibré. Ne pas dépasser la dose journalière recommandée. Tenir hors de la portée des jeunes enfants

DOSAGE & PRÉPARATION

Prendre 5g par jour avec un verre d’eau. Cuillère doseuse incluse.

CONSEILS D’UTILISATION

Prendre 5g / 10g par jour, durant et/ou juste après l’entraînement ou le soir avant le coucher les jours de repos

La complémentation en L-Glutamine est intéressante avec de l’isolat de Whey et des BCAA.

A PRENDRE DE PRÉFERENCE

• Dans la boisson d’effort ou Juste après l’entraînement
• Le soir avant le coucher

La glutamine

Présentation générale

La glutamine est l’acide aminé le plus abondant dans l’organisme, faisant partie des 27 acidesaminés dont l’organisme a besoin pour fonctionner normalement. Elle ne fait pas partie des acides aminés dits essentiels car l’organisme a la capacité de le synthétiser. Cependant, elle est définie comme « conditionnellement non essentielle » car elle peut devenir limitante dans certaines réactions de l’organisme en cas de carence ou de maladie. (1) Sa synthèse et sa mise en réserve se font principalement au niveau des muscles striés squelettiques. Bien que le glucose soit la principale source d’énergie des cellules, la glutamine intervient également dans de nombreux métabolismes. (3)

Elle fut isolée pour la première fois en 1886 à partir du gluten présent dans le blé. Dans les années 1990, elle commence à se populariser et des études ont démontré que la supplémentation en glutamine aidait les patients atteints de traumatismes graves à récupérer. Les préparations entérales destinées aux personnes hospitalisées ont alors commencées à être supplémentées en glutamine, notamment pour les patients en soins intensifs. Durant cette même période, des vertus ergogéniques ont été attribuées à la glutamine et des produits destinés aux athlètes et culturistes à base de cet acide aminé ont commencés à être commercialisés. (2)

La glutamine est synthétisée par l’organisme cependant son apport dans l’alimentation est recommandé, notamment lors de certaines pathologies ou d’agressions aigues de l’organisme, comme lors d’une pratique sportive par exemple. (1) Les sources alimentaires sont principalement les protéines, qu’elles soient animales ou végétales (bœuf, poulet, poisson, miso). On estime qu’une alimentation normale fournit 5 à 10g de glutamine par jour. (4) 

Principales actions dans l’organisme

Les acides aminés ont tous la même structure chimique. Un carbone est rattaché à un groupement amine, une fonction carboxyle et un hydrogène. Également, il est rattaché à un groupement -R qui varie en fonction de acides aminés.

Pour ce qui est de la glutamine, de formule brute C5H10N2O3, ce groupement -R correspond à une simple fonction amide située à l’extrémité d’une petite chaine carbonée. (2) Cette structure chimique lui confère ses propriétés biologiques et fait de la glutamine un élément essentiel dans de nombreuses réactions au sein de l’organisme.

Transport de l’azote

La glutamine joue un rôle essentiel dans le transport de l’azote et plus précisément dans le métabolisme de l’ammoniac. Les ions ammonium sont produits par le catabolisme des acides aminés dans nos cellules. Cet ammoniac, s’il s’accumule dans l’organisme sous sa forme libre, peut être très toxique. C’est pourquoi il doit être pris en charge pour son élimination. Cette prise en charge va le passer sous sa forme neutre.

Les ions ammonium sont fixés par transamination sur l’-cétoglutarate, puis par la glutamine synthétase, qui transforme le glutamate en glutamine. 

La glutamine ainsi produite porte donc deux atomes d’azote. Elle diffuse dans la circulation d’où elle est captée par les reins ou par le foie.

Dans les reins, la réaction inverse se produit, où la glutaminase libère les ions ammonium en transformant la glutamine en glutamate. Ensuite, les ions sont éliminés via les urines.

Dans le foie, la glutaminase, puis la glutamate déshydrogénase reprennent les deux atomes d’azote portés par la glutamine pour les incorporer dans l’arginine. L’arginine est enfin hydrolysée pour libérer l’urée. L’urée est sécrétée à nouveau dans le sang pour être excrétée par les reins dans l’urine. Cette voie d’élimination est majeure en comparaison à la voie d’élimination rénale. (5)

Métabolisme des cellules intestinales

La paroi intestinale est tapissée d’une couche de cellules épithéliales. Elles ont la particularité de se renouveler très rapidement (tous les 5 jours), et ont donc besoin d’un niveau continuellement élevé de prolifération cellulaire pour maintenir l’homéostasie. Cette prolifération est régulée par des hormones et des facteurs de croissance, qui lorsqu’ils activent la prolifération, enclenchent la différenciation des cellules souches intestinales situées au sein des cryptes en différents types cellulaires (entérocytes, les cellules caliciformes, les cellules Paneth et les entérocytes, ce qui permet le maintien de l'intégrité normale des tissus intestinaux). (6)

(a) Prolifération des cellules intestinales : la glutamine a une influence sur ces voies de signalisation qui régulent la prolifération cellulaire. En effet, il y a toute une cascade de signaux qui font intervenir des MAPK (protéines kinases activées par les mitogènes). La glutamine à la capacité d’activer ces MAPK et d’enclencher le signal de prolifération. Elle contribue aussi à la prolifération des entérocytes en augmentant les effets des facteurs de croissance comme EGF, IGF-I et le TGF-. (7)

(b) Intégrité de la paroi intestinale : la glutamine participe aussi au maintien de l’intégrité de la paroi intestinale. En effet, celle-ci induit l’expression des protéines intervenant dans la formation de jonctions serrées comme la claudine ou l’occludine. Cela permet de garder une barrière physique qui protège l’organisme de l’entrée de pathogènes et de toxines via la lumière intestinale. Le mécanisme d’action de la glutamine à ce niveau reste mal connu, cependant des études ont démontré que la glutamine influence un certain nombre de voies de régulation de l’expression des protéines constitutives des jonction serrées. Des cellules Caco-2 (cellules tumorales humaines issues de la lignée intestinale) ont été privées de glutamine, ce qui a activé la voie de la PI3K (phosphatidylinositol 3-kinase), ce qui a conduit à une réduction de l’expression des protéines de jonction comme la claudine et à diminuer le TER (transepithelial resistance). A contrario, lors d’une supplémentation en glutamine, l’activation de la PI3K a été réduite et l’expression des protéines de jonction est remontée, suggérant que la supplémentation en glutamine régule les états de phosphorylation des protéines à jonctions serrées. (7) 

(c) Métabolisme des entérocytes : la glutamine est la principale source d’énergie des entérocytes, améliorant leur croissance et leur prolifération. (8) Elle alimente le cycle de Krebs, permettant la formation d’ATP, essentiel à la cellule.

Rôle métabolique

(a) Synthèse des acides nucléiques : les bases azotées constitutives des acides nucléiques sont de deux natures : purine ou pyrimidine. La glutamine intervient dans la voie de synthèse des bases purines (pour les nucléotides Adénosine et Guanine). La voie de synthèse des bases puriques fait intervenir de très nombreuses molécules, parmi elles la glutamine. Elle est utilisée à deux reprises dans la formation de l’IMP (Inosine-5’-MonoPhosphate), précurseur de la purine. (9) 

(b) Synthèse des protéines : une protéine est une molécule comportant de l’azote et composée d’une séquence d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Il y a 20 acides aminés qui entrent en compte dans la synthèse des protéines, dont la glutamine. Sans elle, de nombreuses protéines ne peuvent pas être synthétisées ou seront mal formées. La glutamine est codée par les codons CAA et CAG au niveau de l’ARN. (10)

Synthèse du glutathion

Le glutathion est un antioxydant dans les plantes, les animaux, les bactéries et les champignons. Chez l’homme, il est le principal antioxydant endogène qui protège les cellules des radicaux libres et du stress oxydatif. C’est un pseudo-tripeptide formé par la condensation de l’acide glutamique, de cystéine et de glycine. La glutamine intervient dans la synthèse de ce composé essentiel à l’organisme en tant que composé essentiel à sa synthèse. (8)

Stockage du glycogène

La glutamine est responsable de rétention d’eau dans les cellules. En effet, elle utilise des transporteurs sodium dépendants. Ce dernier s’accumule dans les cellules et le gradient de concentration va faire entrer de l’eau dans la cellules, comme pour « diluer » ce sodium. Cela va provoquer une augmentation du volume cellulaire. Cette variation de volume va entrainer une augmentation de synthèse du glycogène. La synthèse du glycogène est régulée par deux enzymes clés dont la régulation par phosphorylation est inverse : la glycogène synthase (enzyme clé de la synthèse) est stimulée par déphosphorylation et inhibée par phosphorylation. À l'inverse, la glycogène phosphorylase (enzyme clé de la dégradation) est stimulée par phosphorylation et inhibée par déphosphorylation. Le gonflement cellulaire agit en induisant l'activation d'une protéine phosphatase qui, déphosphorylant la glycogène synthase, stimule la synthèse du glycogène. (18)

La supplémentation en glutamine

La supplémentation en glutamine n’est pas obligatoire pour tout le monde. En effet, elle est bel et bien synthétisée par les muscles squelettiques et ne fait pas partie des acides aminés essentiels. Cependant, chez certaines personnes, cela peut s’avérer être une solution adaptée. En effet, lors de pratiques sportives intenses et répétées, les muscles sont très sollicités et ne peuvent pas suivre la production de glutamine. Cela entraîne une récupération plus longue et une baisse d’endurance. 

Aspect réglementaire

En France, les compléments alimentaires sont réglementés par le décret n°2006-352 du 20 mars 2006. Les substances vitaminiques et minérales pouvant être utilisées dans la fabrication des compléments alimentaires sont listées par l’arrêté du 9 mai 2006. Les autres substances ne doivent pas faire l’objet d’une interdiction par la Direction générale de la concurrence, de la consommation et de la répression des fraudes (DGCCRF) pour être incorporées dans les compléments alimentaires. Le règlement n° 1925/2006 prévoit une liste positive progressivement établie des ingrédients pouvant entrer dans leur composition. Le règlement de la Commission européenne n°1924/2006 harmonise les règles concernant l’utilisation d’allégations nutritionnelles ou de santé. Ce règlement repose sur le principe de listes positives, seules les allégations figurant sur les listes européennes pouvant être utilisées. Enfin, les compléments alimentaires font l’objet d’une notification à la DGCCRF avant leur mise sur le marché.

Pour ce qui est de la glutamine, celle-ci ne figure pas sur la liste de la DGCCRF interdisant l’emploi de certaines substances. (12)

La glutamine entre dans la liste des compléments alimentaires au sens de la directive européenne 2002/46/CE. Par la suite, elle entre dans la liste des denrées alimentaires destinées à des fins médicales spéciales au sens du règlement européen n° 609/2013, à l’exclusion des denrées alimentaires destinées aux nourrissons et aux enfants en bas âge. Aucune dose maximale n’est spécifiée, car la glutamine est majoritairement commercialisée sous forme de poudre où le dosage se fait par le client lui-même. (11)

Aspect pharmacocinétique

Absorption : L’absorption des acides aminés se fait sur toute la longueur de l’intestin grêle, du duodénum à l’iléon. Cependant, les sites d’absorption maximums se situent au niveau proximal. Il y a plusieurs systèmes ATP et sodium dépendants permettant le transport des acides aminés.

Donner de la L-Glutamine en poudre pure permet à cet acide aminé d’être immédiatement utilisable par les cellules. Quand on consomme des protéines, il faut que la glutamine soit libérée par hydrolyse et ce processus est lent et parfois incomplet. (15)

Chez l’Homme, 60 à 90% de la glutamine consommée est absorbée et la valeur de la glutamine absorbée augmente proportionnellement avec la dose administrée lorsque cette dose est suffisante. En effet, comme les entérocytes utilisent la glutamine pour leur propre métabolisme, une partie est directement consommée et ne passe pas dans le sang. (13)

Distribution : Les acides aminés absorbés passent dans le sang portal sous forme libre dans le plasma, sont captés par le foie et pour partie métabolisés et interconvertis (ils remplissent leurs fonctions biologiques). Les produits de ce métabolisme sont redistribués dans la circulation périphérique.

Élimination : Les pertes d’acides aminés et d’azote se distribuent entre les pertes intestinales (25-30 %), les pertes par désamination oxydative des acides aminés entraînant majoritairement le transfert de l’azote sur l’urée et son élimination par voie urinaire (70-75 %), et les pertes diverses (desquamation, sueur, pertes gazeuses) (1-5 %). (14) 

Les dangers d’une carence en glutamine

Origines d’une carence en glutamine

L’organisme produit normalement la quantité de glutamine dont il a besoin. Cependant, une carence peut se produire dans diverses situations de stress physiologiques extrêmes. Ces derniers peuvent être causés par un accident grave, une brûlure importante, certaines maladies, chirurgies. En plus de la carence en glutamine, ces situations créent une déplétion de la résistance immunitaire et peut atteindre l’intégrité de la paroi intestinale, ce qui est propice aux infections. (18)

Également, lors d’un effort physique intense et répété, les muscles sont très sollicités et n’ont pas le temps de récupérer entre les séances. Ils sont donc moins performants pour produire de la glutamine (les muscles squelettiques sont les principales usines biologiques pour la production de cet acide aminé). (19)

Conséquences d’une carence en glutamine

Le taux normal de glutamine dans le sang se situe aux alentours de 600 umol/L. En dessous de cette valeur, divers symptômes peuvent se manifester.

• Troubles gastro-intestinaux : du fait de son rôle dans le métabolisme intestinal (1.1.2), une carence en glutamine affectera directement les cellules intestinales. Cela peut se caractériser par une mauvaise digestion et capacité d’absorption des aliments.
  
  
• Fatigue musculaire : les muscles utilisent leurs réserves de glycogène pour se fournir en énergie lors d’efforts sportifs. Cependant, la glutamine est un accélérateur de la constitution de ces réserves (1.2.5), ainsi un déficit entraînera un stockage moins efficace.
  
  
• Perte de masse musculaire : comme ces derniers sont constitués en grande partie de protéines, une déficit en acide aminé entrainera une perte de masse car l’organisme va puiser dans ses réserves en dégradant les fibres musculaires pour continuer à fonctionner correctement.
  
  
• Difficulté des processus de cicatrisation : intervenant dans la synthèse des nucléotides, la glutamine est nécessaire aux processus de réplication cellulaire. Une carence en cet acide aminé rendra la cicatrisation plus lente et moins efficace. (19)

Contre-indications et effets indésirables

La glutamine étant une molécule endogène et synthétisée par l’organisme lui-même, elle dispose d’une grande innocuité. Elle est ainsi considérée sans danger et ne présente pas d’effets secondaire significatifs (c’est pourquoi on ne retrouve pas de dose maximale dans la réglementation relative aux compléments alimentaires). La glutamine sera soit utilisée par l’organisme, soit éliminée en cas de surdosage.

Allégations disponibles pour la glutamine et leurs justifications scientifiques

La glutamine a de nombreuses vertus et son utilisation est très variée. Cependant, il est nécessaire de justifier ces allégations par des études cliniques et toxicologies et de se baser sur des travaux existants confirmant ces indications. Ici, trois allégations sont portées sur la glutamine :

• La glutamine aide à la récupération après une pratique sportive ; 
• La glutamine participe au maintien l’intégrité intestinale ; 
• La glutamine contribue au bon fonctionnement du système immunitaire.

Intérêt de la glutamine sur la récupération après l’effort sportif

Données disponibles

La glutamine a de nombreuses fonctions physiologiques et ses contributions à la synthèse des protéines et au métabolisme du glycogène ont été largement étudiés (10 ;17). Des études in vivo sur l’homme ont été menées afin d’étudier l’impact de cet acide aminé sur la récupération dans sa globalité après l’effort sportif. Une étude a été menée par A. M. Ionescu et al. en 2014 sur des gymnastes. (20) Elle incluait 30 femmes sur une période de 90 jour, séparées en deux groupes. Le premier groupe recevait une supplémentation de 1g/kg/j de glutamine, le second recevait un placebo. Les sujets étaient sous contrôle médical et ont suivi un entrainement intensif de 4 heures par jour 5 jours par semaine.

Les paramètres mesurés étaient les suivants :

• VO2max : évalue la capacité aérobie, la capacité en oxygène maximale de l’organisme.
  
  
• Capacité totale de travail (TPW) : évalue la capacité anaérobie, mesurée à différents intervalles de temps, définit la quantité d’effort fournie pour un exercice donné.
  
  
• Taux de créatine kinase (CK) sanguin : évalué sur des prélèvements de plasma sanguin, si la CK augmente, cela met en évidence des atteintes musculaires.
  
  
• Taux d’hormones de croissance (GH) : évaluée également à partir de prélèvements sur le plasma sanguin, un déficit en GH est révélateur de fatigue musculaire.

Après 90 jours de supplémentation, la VO2max de toutes las athlètes a augmenté, cependant cette augmentation était encore plus forte chez les femmes supplémentées en glutamine, avec une différence significative entre les deux groupes. En revanche, les TPW n’étaient pas significativement différents. Les taux de CK ont décroit pour les deux groupes, cependant cette baisse est plus accrue chez les sportives supplémentées en glutamine, avec une différence significative par rapport au groupe placebo. Quant à la GH, elle a augmenté dans les deux groupes avec une augmentation plus franche et significativement plus élevée dans le groupe recevant la glutamine par rapport au groupe placebo.

Les résultats suggèrent que la supplémentation en glutamine apporte une amélioration significative de l’efficacité d’entrainement, en augmentant le conditionnement musculaire, la resistance ainsi que la récupération après l’effort. Également, la VO2max a été significativement augmentée chez le groupe supplémenté en glutamine. La plus grande augmentation de la capacité aérobie dans le groupe supplémenté en glutamine pourrait être liée à l'amélioration du stockage du glycogène musculaire induit par cette dernière, pour une meilleure homéostasie du glucose ainsi qu’à un effet de la glutamine sur l'équilibre azoté.

Un entraînement intensif seul semblait stimuler les niveaux de GH, mais l'entraînement et la supplémentation en glutamine ont conduit à une augmentation encore plus marquée. Les valeurs de CK plasmatiques des athlètes qui ont reçu de la glutamine étaient inférieures à celles du placebo. La concentration en CK est une mesure du stress musculaire et un indicateur de l’endommagement des cellules et de la membrane ainsi que de la nécrose des fibres musculaires, donc des valeurs plus faibles sont synonymes d’une moindre destruction musculaire.

Conclusions

Grâce à cette étude, la supplémentation en glutamine a démontré de réels effets sur la performance sportive des athlètes, suivant un entrainement intensif et mettant l’organisme à rude épreuve. Cet acide aminé a permis d’améliorer significativement la performance mais également la récupération sportive, ainsi que de minimiser la fatigue musculaire. Cependant, il semble qu’il faille une période longue de supplémentation (3 mois ici ) pour obtenir de réels effets et observer des performances maximales. 

Intérêt de la glutamine sur l’intégrité de la paroi intestinale

Données disponibles

La glutamine est une source d’énergie essentielle des cellules de la muqueuse intestinale. Au niveau biologique, il a été démontré par quels mécanismes la glutamine jouait un rôle sur certains paramètres de la barrière intestinale (1.2.2). Des études in vivo ont permis d’observer si un réel effet sur les cellules intestinales était observé lors d’une administration orale de glutamine.

Une étude menée par Xi Peng et al. en 2004 a étudié les effets de la supplémentation orale en glutamine sur la fonction de barrière intestinale chez des patients gravement brûlés. (21)

Elle incluait 48 patients gravement brûlés de l’institut de recherche sur les brûlures. La surface corporelle totale atteinte (TBSA) par les brûlures variait de 30 à 75%. Il a été démontré que les conditions telles que l'hémorragie, les traumatismes, les brûlures et autres états de choc provoquent une rupture de la barrière muqueuse intestinale, entraînant une hypoperfusion intestinale. (22) L'intestin devient un réservoir d'endotoxines et de bactéries pathogènes qui se déplacent vers les organes et la circulation systémique.

Tous les patients ont été admis 48h après la brûlure et répartis au hasard en deux groupes, l’un recevant une supplémentation de 0.5g/kg/j et l’autre recevant un placebo pendant 14 jours. Plusieurs paramètres ont été observés :

• Activité de la diamine oxydase plasmatique (DAO) : la DAO est une enzyme retrouvée au niveau des villosités intestinales, qui sert d’indicateur de l’intégrité de la paroi intestinale. Il a été démontré que l'activité DAO plasmatique reflète les changements associés à une lésion de la muqueuse lors d'un traumatisme grave. (23) Son activité accrue est signe d’une mauvaise santé de l’intestin.
  
  
• Rapport lactu-lose/mannitol (L/M) : permet d’évaluer la perméabilité de la muqueuse intestinale. En cas de perméabilité altérée, celui-ci augmente.
  
  
• Niveau d’endotoxine plasmatique : marqueur de l’intégrité de la barrière intestinale, en cas de lésion de cette dernière les bactéries, microorganismes et protéines naturellement présents dans l’intestin vont passer rapidement au niveau de la circulation sanguine. Une élévation du niveau d’endotoxine plasmatique sans infection bactérienne est signe de lésions intestinales.

Les résultats (figure 11) observés ont mis en évidence les points suivants :

• Activité de la DAO : l’activité de la DAO était significativement plus faible dans le groupe supplémenté en glutamine par rapport au groupe recevant le placebo.
  
  
• Modifications du rapport L/M : le rapport a nettement diminué dans le groupe recevant la glutamine. Il a également diminué pour le groupe placebo, mais de façon nettement moins marquée. Ainsi on retrouve encore une fois une différence significative entre les deux groupes.
  
  
• Niveau d’endotoxine plasmatique : en comparaison au groupe placebo, le groupe recevant la supplémentation avait des taux d’endotoxine plasmatiques nettement diminués. 

Ces mesures significativement différentes entre les deux groupes sont également comparées avec un groupe de patients témoins, qui ne sont pas brûlés, pour pouvoir faire une comparaison à une valeur de référence. Les résultats de l’étude sont résumés dans le tableau ci-après.

Conclusions

Comme la glutamine est une source d'énergie importante dans la muqueuse intestinale et qu'elle est le principal substrat de carburant des entérocytes, 20 à 30% de la glutamine en circulation est extraite par l'intestin grêle pour sa propre utilisation. D'autres rapports ont fourni des preuves que la glutamine est utilisée comme précurseur pour la biosynthèse des nucléotides, ce qui est particulièrement important compte tenu du taux élevé de prolifération cellulaire dans la muqueuse de l'intestin grêle. (24)

Par conséquent, l'absence de glutamine peut induire une atrophie muqueuse et une translocation bactérienne. Sous statut pathologique, l'intestin a besoin de plus de glutamine pour réparer les blessures et retrouver l’intégrité de sa barrière protectrice. Une supplémentation en glutamine est pertinente notamment chez les personnes atteintes de maladies cœliaques, qui provoquent une inflammation de l’intestin et détruisent la barrière intestinale.

Intérêt de la glutamine sur le système immunitaire

Données disponibles

La glutamine est un acide aminé très important dans l’organisme et une allégation confère à cette dernière des propriétés dans le maintien du fonctionnement correct du système immunitaire. Des études menées in vivo ont démontré le rôle de cet acide aminé dans l’immunité.

En 1996, L. M. Castell et al. ont mené une étude sur des athlètes, qui sont plus sujets aux infections que les personnes sédentaires ou faisant de l’exercice à faible intensité. (26)

En effet, des études ont démontré que le statut immunitaire des sportifs était plus faible. (25) Ainsi, une étude de l’occurrence des infections a été observée sur deux groupes d’athlètes supplémentés ou non en glutamine.

Dans un premier temps une compilation des études disponibles a été faite pour étudier l’incidence de l’effort sportif sur la survenue d’infections dans différents sports.

On observe que l’incidence des infections est d’environ 48% chez les marathoniens, 25% chez les coureurs de demi-fond et 55% chez des rameurs pratiquant l’aviron.

Les athlètes sélectionnés pour la suite de l’étude étaient des coureurs d’ultra marathon ou de marathon ainsi que des coureurs de demi-fond. Deux groupes ont été constitués, l’un supplémenté par de la glutamine 5g et l’autre recevant un placebo juste après un exercice intensif et 2h après. Par la suite, ils ont rempli un questionnaire une semaine après pour évaluer l’apparition d’infections.

L’incidence des infections apportées par les sportifs dans les 7 jours ont été drastiquement réduits dans le groupe supplémenté en glutamine (80% de non-infection) par rapport au groupe placebo (49% de non-infection). L’incidence des infections a donc significativement diminué chez les personnes supplémentées en glutamine.

Conclusions

Les infections ont augmenté dans la plupart des groupes d'athlètes étudiés après un entraînement intensif ou après une course d'endurance. L'apport de glutamine dans une boisson a diminué l’incidence des infections chez les athlètes au cours de la semaine qui ont suivi différents types d'exercices exhaustifs et prolongés.

On suppose que les sportifs ont plus besoin de glutamine que les personnes sédentaires, car en pratiquant un sport ils épuisent leurs réserves en cet acide aminé. Or, les cellules immunitaires en ont également besoin pour fonctionner correctement. C’est pourquoi les sportifs sont plus sujets aux infections, et qu’une supplémentation en glutamine peut s’avérer très pertinente pour éviter ces carences. 

Autres intérêts de la glutamine

(a) Maintien de l’équilibre acido-basique du corps :

L’hyper acidification du corps détruit les cellules et les tissus de l’organisme. Ainsi, un équilibre acidobasique est essentiel au maintien d’un bon métabolisme et à l’intégrité des cellules. La glutamine a pour rôle l’élimination des ions ammonium NH4 + , qui acidifient l’organisme. (27) Ainsi, la glutamine participe au maintien de cet équilibre qui peut avoir des conséquences néfastes s’il est perturbé.

Lorsque l’équilibre acido-basique est normal, la glutamine est principalement utilisée par le foie pour éliminer l’ammonium, et par l’intestin grêle. Au cours d’une acidose, le rein devient le principal site d’extraction de la glutamine et du catabolisme. Cela permet d’éliminer encore plus vite les ions ammonium et d’essayer de remonter le pH a une valeur normale. Cependant, les reins vont consommer beaucoup de glutamine et cela va puiser dans les réserves des autres organes, notamment les muscles et l’intestin. Ces déséquilibres sont causés généralement par une mauvaise alimentation. (28)

(b) Réparation des cartilages et protection des articulations : 

La glutamine participe à la synthèse d’une molécule essentielle à l’organisme en se combinant avec le glucose : la glucosamine. Cette molécule, qui est un sucre aminé, joue un rôle crucial dans le maintien de l’intégrité des cartilages et des articulations. Elle est un élément constitutif de la chondroïtine sulfate des cartilages articulaires et de l’acide hyaluronique des liquides articulaires. (29)

Une étude menée par H. Tonomura s’est intéressée aux effets de la glutamine sur des chondrocytes articulaires soumis à un stress thermique et au monoxyde d’azote (NO). (30)

Des cultures de chondrocytes articulaires ont été traitées pendant 12h avec différentes concentrations de glutamine allant de 0 à 20 mM. Un stress thermique a été appliqué à ces cellules pendant 0 à 120 min. Également, du NO a été utilisé pour induire l’apoptose des cellules articulaires.

Le paramètre mesuré révélateur de la capacité de la cellule à résister à ces agressions est l’expression de HSP70, la protéine de choc thermique 70. Cette protéine aide à protéger la cellule du stress externe et garantis la bonne conformation des autres protéines. Dans certaines expériences, les cellules étaient également traitées par la quercétine (Que), qui inhibe HSP70. Pour mesurer l’apoptose des cellules, le paramètre LDH a été choisi (Lactate Déshydrogénase).

La glutamine a démontré un effet d'amélioration dose-dépendant sur l'induction médiée par le stress de HSP70, alors qu'en l'absence de tout stress, HSP70 n'a pas été induit par la glutamine seule. Après chauffage ou dose de NO, les chondrocytes ont montré une réduction sévère de la viabilité, tandis que le résultat cytotoxique a été presque complètement abrogé par conditionnement avec la glutamine. L'effet protecteur de cette dernière était cependant significativement bloqué par la quercétine qui supprimait efficacement l'expression de HSP70 induite par le stress dans les chondrocytes. La glutamine a également rendu les chondrocytes insensibles à l'apoptose induite par le NO qui était fréquemment observée dans la culture traitée avec ce dernier.

Cette étude a démontré que le traitement des chondrocytes avec la glutamine protégeait les cellules du stress thermique et de l'apoptose induite par le NO. Ces effets chondroprotecteurs de la glutamine peuvent être médiés par HSP70.

Conclusion générale

La glutamine est donc un acide aminé ubiquitaire au sein de l’organisme. Considérée comme conditionnellement essentielle, un apport dans l’alimentation est nécessaire en plus de la synthèse de l’organisme pour répondre aux besoins journaliers, notamment dans le cadre d’une pratique sportive. La glutamine est impliquée dans de nombreuses voies de synthèse et dans la régulation de l’équilibre acidobasique. Également, elle contribue à une bonne santé intestinale et aide à la récupération après des efforts intenses et répétés, en préservant le système immunitaire. Etant une molécule endogène, ses contreindications et effets indésirables sont mineurs et elle est très bien tolérée, faisant de la glutamine un nutriment de choix dans le cadre de ses nombreuses indications.

Bibliographie

(1) ANSES. 2016. Rapport d’expertise collective, Les compléments alimentaires destinés aux sportifs, p.4-17.

(2) Brekke Peterson Munks. 2015. What is Glutamine? - Structure, Uses & Benefits. Study.com

(3) Josiane Tanguay. 2006. Impact d’une supplémentation en glutamine sur la fatigue périphérique et centrale des nageurs en compétition. Département de nutrition de la faculté de médecine de Montréal, p 13-20.

(4) Kristaps Paddock, Peter B. Bongiorno. 2020. 84 - Glutamine, Textbook of Natural Medicine (Fifth Edition), Churchill Livingstone, p 634-640.e3.

(5) Médecine Sorbonne Université. Le métabolisme de l’azote, Partie 1, Chapitre 2.

(6) Kim MH, Kim H. 2017. Les rôles de la glutamine dans l'intestin et son implication dans les maladies intestinales. Revue Internationale des Sciences Moléculaires, Volume 18.

(7) . Li N., Neu J. 2009. Glutamine deprivation alters intestinal tight junctions via a PI3-K/Akt mediated pathway in Caco-2 cells. J. Nutr.

(8) A. Leguina-Ruzzi, M. E. Cariqueo. 2017. Glutamine : A conditionally essential amino acid with multiple biological functions. Chapitre 10, p187-205.

(9) Nucleotide Metabolism. 2020. The Medical Biochemistry Page

(10) Métabolisme Protéique. 2011. Collège des Enseignants de Nutrition.

(11) Parlement européen et du Conseil relatif aux nouveaux aliments. 2017. Règlement d’exécution (UE), Commission du 20 décembre 2017.

(12) ANSES. 2016. Avis et rapport relatif aux compléments alimentaires destinés aux sportifs.

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